La mayoría de los científicos de alimentos están familiarizados con la oxidación de lípidos debido a que los productos secundarios son compuestos volátiles que producen olores no deseados en muchos alimentos. La oxidación de proteínas también juega un papel importante en la química de los alimentos, pero a menudo se pasa por alto. El profesor Youling Xiong, quien es también el editor científico de la sección de Química de Alimentos, dice algunas palabras importantes acerca de la oxidación de proteínas.
En una encuesta de clase rápida, se preguntó a los estudiantes si sabían sobre la oxidación lipídica. Como era de esperar, todo el mundo levantó su / su mano. Pero cuando se les preguntó si habían oído hablar de la oxidación de proteínas, toda la clase se quedó en silencio. La razón parece clara: la oxidación de lípidos puede ser fácilmente detectado por las células olfativas de nuestro cuerpo - el enranciamiento, mal sabor y a veces en el aspecto y aroma.
Esto es similar a nuestro aviso de decoloración que resulta de la oxidación de los pigmentos. Por el contrario, la oxidación de proteínas se produce sin ser detectados por los órganos de los sentidos; por lo tanto, se requiere un análisis instrumental. Sin embargo, tal como la entendemos ahora, las proteínas son muy susceptibles a las especies reactivas del oxígeno (ROS) e imparten ambas consecuencias deseables y no deseables cuando se modifica por oxidación.
Por ejemplo, la formación de enlaces disulfuro oxidante iniciada entre las moléculas de gluten es responsable de la reología deseable y esponjosidad de pan. Y la miosina funcional (o actomiosina) agregados producidos por la reacción de la cisteína, lisina y los residuos de tirosina con bajas concentraciones de radicales libres promueven redes de gel de proteínas en los alimentos procesados, por lo tanto, la firmeza y la sensación en la boca de los productos.
Químicamente, la oxidación de proteínas implica la modificación inicial de grupos de cadena lateral de aminoácidos por ROS y la conversión subsiguiente a carbonilo y otros derivados. Los grupos carbonilo deficiente en electrones son altamente reactivos con aminas y restos tiol para producir enlaces cruzados entre polipéptidos o segmentos dentro de la misma molécula de proteína. El disulfuro y dityrosine son otros enlaces covalentes en las proteínas oxidativamente estresadas. Los radicales de proteínas, de una vida media larga, son precursores de polímeros también.
El campo de la ciencia de la salud ha sido pionero (que puede haber leído muchas publicaciones de Stadtman), donde la oxidación de las enzimas celulares y proteínas estructurales se ha relacionado con la enfermedad de Alzheimer (formación de placas amiloides), el envejecimiento, la enfermedad de Parkinson, cataratas, distrofia muscular y la aterosclerosis. Del mismo modo, la investigación en ciencias de la alimentación en las últimas dos décadas ha establecido ocurrencias ubicuos de la oxidación de las proteínas tanto en alimentos frescos y procesados, especialmente los productos cárnicos.
La mayoría de los estudios señalan que el aspecto negativo por la oxidación incontrolada conduce a consecuencias perjudiciales: tejido endurecimiento (como en el pescado congelado), pérdida de potencial de retención de agua, y de mal sabor debido a la oxidación de tiol. Curiosamente, debido a su ubicación física, las proteínas presentes en la interfase del aceite / agua en emulsiones de carne son más susceptibles a los radicales. En virtud de ser oxidado, la miosina en la interfaz actúa como un potente antioxidante para proteger ácidos grasos insaturados.
A medida que el conocimiento de la oxidación de proteínas, la implicación de calidad de los alimentos y la nutrición sigue siendo limitada, más investigación debe llevarse a cabo. Uno de los intereses recientes es el diseño de barrido de radicales péptidos, para la preservación de la calidad de los alimentos. Siendo objetivos preferidos de ROS, así excelentes compuestos funcionales (fijador de agua, la formación de espuma, reología, y así sucesivamente), muchos péptidos e hidrolizados de proteínas están calificados como aditivos alimentarios naturales "multi-funcionales".
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