Investigadores estadounidenses y canadienses dieron un paso importante en la comprensión de las proteínas anticongelantes, las proteínas que impiden el crecimiento de cristales de hielo en los alimentos. Las formas artificiales de estas proteínas son interesantes para toda una gama de aplicaciones. El equipo, dirigido por Ilja Voets de la Universidad de TU -Technische Universiteit Eindhoven publicará sus conclusiones esta semana en la revista PNAS sobre la investigación de la proteína anticongelante y sus aplicaciones.
Muchas criaturas del mar tienen proteínas sorprendentes que aseguran que la sangre no se congele en el ambiente frío en el que viven. Estas proteínas anticongelantes, de los cuales hay decenas de variedades, se adhieren a los pequeños cristales de hielo que obstaculiza su crecimiento. Así, es como evita que se pueda formar el hielo en la sangre, los cristales son tan pequeños que la sangre no se ve privada de sus funciones en las bajas temperaturas.
El gran reto científico es duplicar estas proteínas y obtener un control sobre cómo funcionan. Por ejemplo, para ayudar a mejorar la calidad de los alimentos, de los congelados o para aumentar la resistencia de las plantas contra el frío. También se podrían usar en un aerosol para evitar que se forme hielo en el parabrisas de su auto o en las alas de los aviones, como aditivo en los alimentos o el helado.
En términos generales, las proteínas anticongelantes funcionan de dos maneras.
- Por un lado, reducen la temperatura mediante el cual los cristales de hielo empiezan a crecer rápidamente (siendo el término científico 'histéresis térmica', o TH).
- Por otro lado, combatir la recristalización llamada, el proceso por el cual, en términos simples, pequeños cristales de hielo se agrupan en trozos grandes (término científico: 'inhibición de recristalización de hielo', o IRI). Sin embargo, la relación entre estas dos actividades de las proteínas anticongelantes ha sido durante mucho tiempo claro.
Ilja Voets y su equipo de holandeses, los investigadores estadounidenses y canadienses ahora revelan que no existe una clara relación entre estas actividades y que también hay diferencias significativas en las proteínas. Esto también significa que no es tan fácil, siempre se había pensado, que para determinar la forma "activa" de una proteína era una consideración importante en las aplicaciones. "A veces la actividad TH es importante, pero más a menudo es la actividad IRI, que parece ser el factor determinante", dice Voets.
Esto entra en conflicto con la opinión predominante. "Una especie de visión de túnel había surgido de las proteínas que fueron etiquetadas como el "más activo"", explica Voets. "Pero estas proteínas de ninguna manera llegan a ser el candidato más adecuado para las aplicaciones, de acuerdo con nuestro estudio. El tipo de proteína que deberíamos tener como objetivo depende de la aplicación específica. En otras palabras, necesitamos personalizar".
Esperaremos con mucho interés la publicacién completa de la investitación.
